英文名称：Ac-vLN-Sta-TAfP-OH(2)
中文名称：乙酰化缬氨酸-亮氨酸-天冬氨酸类似物-苏氨酸-丙氨酸-苯丙氨酸-脯氨酸羟基肽（2号）

Ac-vLN-Sta-TAfP-OH(2) 是一类结构经过人工设计的功能多肽分子，属于短链修饰肽体系。该分子由多个氨基酸残基按特定顺序连接而成，其中“Ac-”表示N端乙酰化修饰，“Sta”通常代表一种非天然氨基酸或结构类似物，“TAfP”则为复合氨基酸片段，整体分子末端以羟基（–OH）形式存在。这种结构使该多肽既具备天然肽链的生物相容性，又引入了非天然残基所带来的结构稳定性和功能多样性。

结构特点分析：
该多肽包含疏水性残基（如缬氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸）与极性残基（如苏氨酸、天冬氨酸类似物）的组合，使分子整体呈现一定的两亲特性。乙酰化修饰可以降低N端电荷，提高分子稳定性，并减少非特异性相互作用。“Sta”残基的引入可增强肽链对特定结构环境的适应能力，使其在实验体系中保持相对稳定的构象。

实验用途方向：

1. 酶作用机制研究
   Ac-vLN-Sta-TAfP-OH(2) 常被用作模型底物或抑制肽，用于研究蛋白酶或相关酶体系的识别行为。通过分析该多肽与酶的结合模式，可探索酶对特定序列和构象的选择性，为理解酶的作用机理提供实验依据。

2. 分子相互作用分析
   该多肽可作为配体分子，与受体蛋白或结构域进行结合实验，用于表征分子间的非共价作用力，如氢键、疏水作用及静电相互作用。这类实验常用于生物物理或结构生物学研究。

3. 结构-功能关系研究
   通过改变“Sta”或“TAfP”等非天然片段，可构建一系列结构类似但功能差异的多肽分子，与Ac-vLN-Sta-TAfP-OH(2)进行对比实验，从而分析肽链微小结构变化对分子行为的影响。

4. 分析方法开发验证
   该多肽分子量适中、结构明确，适合作为标准样品，用于高效液相色谱（HPLC）、质谱（MS）或核磁共振（NMR）方法的建立与验证，评估分析手段对复杂多肽的分离和检测能力。

5. 模拟体系构建
   在人工生物体系或模拟实验中，该多肽可作为功能模块，用于构建简化模型，研究肽链在不同环境条件下的构象变化和稳定性。

产品目录

BSA-Docosahexaenoic Acid
BSA-LAU
牛血清白蛋白-月桂酸
BSA-Lauric Acid
BSA-MNA
牛血清白蛋白-肉豆蔻酸
BSA-Myristic Acid
BSA-GOA
牛血清白蛋白-油酸C20
BSA-Gondoic Acid
BSA-MA