Biotin‑Leucine，生物素‑亮氨酸，是将L‑亮氨酸氨基酸单元与生物素母核通过酰胺键共价偶联得到氨基酸‑生物素嵌合分子，融合亮氨酸疏水氨基酸侧链与生物素亲和识别结构单元，属于氨基酸修饰型生物素衍生物，该分子重点面向多肽合成化学、超分子组装、体外蛋白‑小分子互作表征方向开展研究。L‑亮氨酸本身带有异丁基疏水侧链，引入该片段之后，分子整体疏水性能显著提升，分子两亲性质发生明显改变，和单纯游离生物素存在明显理化差异。

分子结构层面，根据合成路径不同，存在羧基端偶联、氨基端偶联两种构型，主流构型为生物素羧基与亮氨酸氨基缩合形成酰胺键，保留亮氨酸的羧基活性位点，可以进一步参与固相多肽合成缩合反应，直接作为多肽合成的构建砌块使用。酰胺连接键化学稳定性优秀，在多肽合成常用的弱碱性、中性环境中稳定；在多肽切割的强酸性TFA体系中，该酰胺键具备良好耐酸性，不会发生断键，保证生物素标签稳定保留在多肽链末端。

Biotin‑Leucine，生物素‑亮氨酸，核心用途之一是固相多肽合成砌块。将该分子接入多肽链末端，一步为合成多肽引入生物素标记标签，同时亮氨酸疏水侧链可以调整整条多肽分子的亲疏水平衡，调控多肽分子自组装行为。亮氨酸残基是亮氨酸拉链基序的关键组成单元，该嵌合分子可以用来构建简化模型肽，体外研究多肽二聚、寡聚组装行为；生物素标签作为报告标签，利用链霉亲和素追踪多肽组装产物，简化组装体的分离与表征手段。

理化性质方面，对比游离生物素，异丁基疏水侧链提升分子在有机溶剂中的溶解能力，适配多肽合成常用的DMF、DCM溶剂体系。在水溶液当中，疏水侧链会驱动分子发生弱的分子间聚集行为，浓度升高时容易形成纳米尺度聚集体，在实验配置样品的时候，需要控制分子浓度，避免过度聚集干扰实验结果。该分子没有NHS酯、马来酰亚胺等高活性亲电基团，不会自发对蛋白进行非特异性修饰。该化合物可用于探究氨基酸侧链疏水效应对生物素‑链霉亲和素复合物稳定性带来的影响，为多肽‑生物素杂合分子的分子设计积累构效数据，为新型超分子组装单元开发提供思路。

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