20世纪中期，Jensen发现有一种蛋白可以与人和兔血清抗体广泛结合，该蛋白于1964年首次被称为Protein A。  Protein A是一种金黄色葡萄球菌细胞壁蛋白质，分子量42KD，它能够特异性地结合多种免疫球蛋白的Fc区段而与Fab区或轻链结合很弱。天然的Protein A有5个IgG结合结构域和未知功能的非Fc结合域，结构示意图如下：

 此结构的蛋白A大量结合IgG的同时，其非Fc结合域能结合部分杂蛋白，导致洗脱下来的IgG纯度不够，因此科学家利用基因工程的方法克隆Protein A的基因并进行改造，得到重组型蛋白A，其非特异性结合明显降低。重组的蛋白A经过改造后有一个C端的半胱氨酸，可以单点偶联到琼脂糖上，降低空间位阻的同时提高IgG的结合能力。一步亲和层析后样品纯度可超过90%。

蛋白Ｇ来自于链球菌Ｇ族的细胞表面蛋白，是III型Fc受体，分子量为25KD，其通过类似于蛋白A的非免疫机制而结合抗体的Fc段，蛋白G与蛋白A均可结合抗体的Fc段，不同的是，蛋白G还能结合Fab段，且蛋白G可以更广泛的结合更多类型的IgG分子，多克隆IgG分子，同时蛋白G与血清蛋白结合水平低，产物纯度高，且配基脱落更低。抗体基本结构和蛋白A/G的结合位点如下图所示：

蛋白G可以纯化不能与蛋白A结合的哺乳动物抗体。重组型的蛋白G经改造后已经去除了白蛋白结合位点（血清白蛋白是抗体来源的主要污染物）及细胞表面结合位点，减少了非特异性结合。

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