RGD‑BSA RGD多肽修饰牛血清白蛋白，补充别名BSA‑RGD、Arg‑Gly‑Asp‑BSA、cRGD‑BSA，是将RGD多肽共价偶联至牛血清白蛋白BSA得到蛋白‑多肽复合衍生物，BSA作为载体蛋白，表面分布大量赖氨酸氨基残基，可提供多个修饰位点，能够接枝一条或者多条RGD多肽，得到具备多肽识别功能的球状蛋白偶联物。牛血清白蛋白理化性质稳定，水溶性优异，分子构象研究充分，作为模型蛋白载体，可以用来探究多肽修饰之后蛋白分子的理化行为变化，也能够作为模型配体，用于体外分子识别、界面吸附方向研究。

制备主要采用活性酯介导共价偶联，将末端活化的RGD多肽活性酯，与BSA表面赖氨酸伯氨基发生酰胺化反应；通过调控多肽活性酯投料摩尔比，可以控制每个BSA分子上接枝RGD多肽的平均数目。反应完成后，采用透析、凝胶过滤除去未反应游离多肽小分子，获得纯化蛋白偶联物；利用紫外吸收、荧光检测手段可以测定多肽修饰度。产物在中性PBS缓冲液中溶解性良好，蛋白类样品避免反复冻融，粉末‑20℃保存，水溶液4℃短期存放。

该偶联物主要用于体外蛋白化学与界面吸附研究。BSA自身会在固液界面发生非特异性吸附，修饰RGD多肽之后，蛋白颗粒同时具备载体蛋白吸附特性以及RGD多肽特异性识别能力。可以作为模型配体，研究多肽修饰蛋白在不同固相材料表面吸附量、吸附构象变化，探究多肽接枝数目对于蛋白整体吸附行为的影响。也可用于蛋白‑蛋白互作体系，对比天然BSA与RGD‑BSA和靶标大分子结合行为差异，定量评估多肽单元带来的识别增益效果。同时可以用于构建蛋白基组装体系，探究多肽介导下蛋白分子之间的聚集、组装行为规律。

修饰度是该材料关键参数，多肽接枝数量过高，会改变BSA原有球状空间构象，造成蛋白稳定性下降，甚至发生蛋白团聚沉淀；修饰度过低，多肽功能信号微弱，难以观测响应变化。缓冲液pH、离子强度会同时影响BSA蛋白的带电状态以及多肽识别活性，实验需要设置未修饰BSA空白对照，排除载体蛋白本身的干扰。该产物全部用于体外蛋白生化、界面组装基础探究。

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